دانلود تحقیق آنزيم بعنوان كاتاليزور
تعداد صفحات : ۱۶ صفحه –
قالب بندی : word
مقدمه
Introduction
۱-۱- آنزيم ها بعنوان کاتاليزور Enzymes as catalysts
آنزيم ها گروه ويژه اي از پروتئين ها هستند و توسط سلول هاي زنده بمنظور ايفاي نقش کاتاليزوري در بيش از هزاران واکنش بيوشيميايي که جزيي از متابوليسم سلولي را تشکيل مي دهند ساخته مي شوند. امروزه متجاوز از ۲۰۰۰ آنزيم متفاوت شناخته شده است و روز بروز بر تعداد آنها نيز افزوده مي شود. از آنجائيکه در دما و pH فيزيولوژيک، واکنش هاي بدون کاتاليزور، با سرعتي کمتر از حد لازم براي حفظ فعاليتهاي حياتي پيش مي روند، لذا وجود آنزيم ها براي متابوليسم ضروري است. بعنوان مثالف در هضم مواد غذايي توسط سيستم گوارشي، آنزيم هاي مختلفي شرکت دارند که هيدروليز پروتئين ها به اسيدهاي آمينه، پلي ساکاريدها به قندهاي سازنده و غيره (بسته به مقدار و نوع ماده غذايي) را طي مدت زمان ۳ الي ۶ ساعت کاتاليز مي نمايند. و اين در حالي است که واکنش هاي مشابه در غياب آنزيم طي مدت متجاوز از ۳۰ سال به نتيجه خواهند رسيد!
آنزيم ها نيز مثل همه کاتاليزورها از قوانين معمول کاتاليز واکنش ها پيروي مي کنند. در نتيجه با توجه به قوانين ترموديناميکي، يک کاتاليزور قادر به تسريع يک واکنش امکان ناپذير نيست. کاتاليزور در طي واکنش بمصرف نمي رسد و تعداد بسيار ناچيزي از مولکول هاي آن قادر است يک واکنش را بدفعات زياد کاتاليز نمايد. و در نهايت اينکه يک کاتاليزور نقطه تعادل واکنش را تغيير نمي دهد. در نقطه تعادل واکنش، سرعت واکنش روبه پيش برابر با سرعت واکنش در جهت عکس آن خواهد بود و در آن نقطه سوبسترا و محصول واکنش هر کدام داراي غلظت تعادلي معيني خواهند بود که از خصوصيات ويژه آن واکنش محسوب مي شود. اين نقطه تعادل ممکن است در جهت بيشينه حضور محصول واکنش مانند : ۱% سوبسترا: ۹۹% محصول يا به نفع سوبسترا موردي مانند، ۸۰% : ۲۰% و يا بصورت تعادل همگن مانند ۵۰% : ۵۰% باشد. براي مثال ايزومريزاسيون گلوکز به فروکتوز توسط آنزيمي به نام گلوکز ايزومراز کاتاليز مي شود. وقتي واکنش از حالت ۱۰۰% گلوکز شروع شده و در جهت رسيدن به تعادل پيش رود، بعد از برقراري حالت تعادل، ۴۵% فروکتوز و ۵۵% گلوکز خواهيم داشت. کاتاليزور نقطه تعادل واکنش را تغيير نمي دهد، اما از زمان لازم براي رسيدن به حالت مزبور مي کاهد. آنزيم ها از نقطه نظر موارد ذکر شده تفاوتي با ساير کاتاليزورها ندارند، اما دو ويژگي خاص خود را دارند بطوريکه ميزان حضور آنها محدودتر از ديگر کاتاليزورها بوده و ديگر اينکه در مقايسه از ويژگي و فعاليت کاتاليزوري بمراتب بالاتري برخوردارند.
ويژگي عمل و جايگاه فعال
شايد بتوان گفت بارز ترين خصوصيت واکنش هاي آنزيمي ويژگي عمل آنها است. کاتاليزورهاي شيميائي انتخابگري بسيار محدودي نشان مي دهند، حال آنکه آنزيم ها ويژگي بسيار بالائي را نسبت به واکنش دهنده ها و همچنين نوع پيوندهاي شرکت کننده در واکنش، ابراز مي کنند. ميزان ويژگي عمل آنزيم در واکنش تحت دامنه مطلق تا نسبتاً گسترده متفاوت است. براي مثال، اوره آز (Urease) روي سوبستراي خود يعني اوره (NH2-CO-NH2)، بصورت کاملاً اختصاصي عمل مي کند بطوريکه حتي مقادير ناچيزي از مشابه هاي ساختماني آن (نظير تيواوره NH2-SO-NH2) نيز توسط اين آنزيم قابل هيدروليز نيستند. در مقابل هگزوکيناز (Hexokinase) از عملکرد اختصاصي کمتري برخوردار است و نسبت به تعداد معدود مولکول هاي هگزوز با توجه به گروه عاملي مشترک آنها ويژگي عمل نشان مي دهد.
اين آنزيم علاوه بر گلوکز، فسفوريلاسيون چندين قند ديگر نظير مانوز و فروکتوز را نيز کاتاليز مي کند، اما قادر به کاتاليز واکنش مشابه روي گالاکتوز، گزيلوز و مالتوز و يا ساکارز نيست. آنزيم ها علاوه بر اينکه نسبت به سوبسترا بصورت اختصاصي عمل مي کنند بطور روشني، نسبت به محصول واکنش نيز ويژگي عمل دارند و بدينوسيله اطمينان از آلوده نشدن محصول نهايي با ديگر محصولات جانبي واکنش را تأمين مي نمايند. در نتيجه در فسفوريلاسيون اشاره شده براي گلوکز، محصول واکنش انحصاراً گلوکز۶- فسفات خواهد بود و در طي واکنش مزبور هيچ فسفوگلوکز ديگري (نظير گلوکز -۱- فسفات) تشکيل نخواهد شد. تشکيل محصول فرعي در طي واکنش هاي جانبي ناخواسته يکي از مشکلات مهم واکنش هايي است که در آنها با ويژگي ناچيز کاتاليزورهاي شيميائي درگير هستيم. يکي از امتيازهاي مفيد عملکرد اختصاصي آنزيم، در تعداد مواردي است که مي توانند بين ايزومرهاي فضايي مربوط به يک مولکول سوبسترا بطور انتخابي تميز قائل شوند. ويژگي فضايي مزبور را مي توان در مورد آنزيم D- آمينو اسيد اکسيداز که بطور اختصاصي فقط روي D- آمينو اسيدها عمل مي کند و اکسيداسيون ايزومرهاي فضائي نوع L- آمينو اسيد را کاتاليز نمي کند، نشان داد.
کلام آخر اينکه، گروههائي از آنزيم ها نسبت به نوع پيوندهاي شرکت کننده در واکنش ويژگي عمل ابراز مي دارند. اين مورد به وضوح در پروتئازها ديده مي شود. پروتئازها پيوندهاي پپتيدي بين باقيمانده هاي اسيد آمينه در زنجيرهاي پپتيدي را هيدروليز مي نمايند. پروتئازهاي مختلف نسبت به پيوندهاي پپتيدي موجود بين باقيمانده اسيد آمينه هاي معين، ويژگي عمل نشان مي دهند. براي مثال، ترومبين (Thrombin)، يک پروتئاز موجود در خون، با ويژگي عمل خود صرفاً پيوند پپتيدي بين باقيمانده هاي آرژنين و گليسين يعني Arg-Gly- را هيدروليز مي کند. تريپسين (Tripsin)، پروتئاز پانکراس، پيوندهاي پپتيدي را که در مجاورت باقيمانده اسيدهاي آمينه داراي بار مثبت هستند (يعني ليزين يا آرژنين)، را هيدروليز مي کند Lys-Y- يا Arg-X – ساير پروتئازها نظير پپسين (Pepsin) و سابتيليزين (Subtilysin) ويژگي عمل بمراتب کمتري دارند و قادر به هيدروليز پيوندهاي پپتيدي متعددي در يک زنجير پلي پپتيدي مي باشند.